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科学家补充了亨廷顿机制的理论
莱斯大学的研究人员开始了解蛋白质片段如何影响被怀疑是亨廷顿病病因的纤维聚集。
水稻生物科学家 Peter Wolynes 和研究生 Mingchen Chen 在计算机模拟中表明,亨廷顿蛋白片段中的 N 端序列促进其聚集成前原纤维结构,而由聚脯氨酸组成的 C 端序列则抑制聚集。
这些模型表明,它们的联合作用是他们在之前的一项研究中描述的聚集机制的一部分,该研究涉及聚谷氨酰胺的重复如何在遗传上引发亨廷顿舞蹈症。
Wolynes 表示,这一发现为药物带来了希望,这些药物可以干扰 N 末端结合,从而在过程的早期停止聚集。 “寻找目标涉及了解分子机制以及原子水平上的运作方式,我们正在添加故事的这一部分,”他说。
该研究的详细内容发表在《美国国家科学院院刊》上。
亨廷顿舞蹈症是一种由表达亨廷顿蛋白的基因突变引起的遗传性疾病,亨廷顿蛋白在人类神经元中很常见,而且大多无害。这种突变涉及谷氨酰胺的重复链,随着基因代代相传,该链的长度会增加。最终,当长度超过阈值时,触发聚合。当这些聚谷氨酰胺链达到 36 个重复的临界长度时,纤维通常开始在亨廷顿舞蹈症中聚集。较长的链会使疾病更加严重并且发病更早。
莱斯实验室研究了使蛋白质折叠成其功能形状的分子能量景观。这次,研究人员观察了大亨廷顿蛋白水解或分解后保留在细胞中的蛋白质片段。这些发夹样片段含有两端被 N 末端和 C 末端封端的多聚谷氨酰胺。
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